Фев 27 2003
КОМПЛЕКСНАЯ ПЕРЕРАБОТКА ОТХОДОВ ПТИЦЕФАБРИК
КОМПЛЕКСНАЯ ПЕРЕРАБОТКА ОТХОДОВ ПТИЦЕФАБРИК
Т.И. Давиденко1, И.Д. Лоева2, Г.И. Бондаренко1,
О.В. Осейчук1, Л.И. Талавира1, О.Б. Шагова2
1Физико-химический институт им. А.В. Богатского НАН Украины, г. Одесса
2 Одесский государственный экологический университет
С увеличением числа птицефабрик и ростом поголовья птицы значительно возрастают и отходы производства куриного мяса. Малоценные продукты переработки птицы (головы, ноги, перо, технические отходы, каркасы, костные остатки, внутренние органы: кутикулы мускульного желудка, железистые желудки) составляют около 25 % от живой массы [1]. По химическому составу и структурно-механическим свойствам это продукты отличаются разнообразием, требуют конкретизации подхода к способам их обработки и в то же время комплексного решения задачи использования отходов птицефабрик.
Следует учесть, что в последние годы возрос интерес к продуктам переработки птицы как источнику биологически активного сырья [1,2]. Это объясняется тем, что ряд биологически активных веществ птицы обладает уникальными свойствами. Так, пепсин, вырабатываемый в стенках железистых желудков цыплят и кур, может быть использован в качестве молокосвертывающего фермента при производстве сыров. Кроме того, пепсин широко применяется как лекарственный препарат при лечении больных с атрофическим гастритом, гастродуоденитом, а также в случаях осложнений после оперативных вмешательств на желудке, при проведении ряда биохимических анализов.
Выполненные нами исследования свидетельствуют о том, что получение куриного пепсина является экономически оправданным. Выход куриного пепсина в расчете на 1 т мяса составляет 1 кг. В то же время говяжьего – 0,25 кг.
Для сравнения нами была определена специфическая створаживающая активность полученного по модифицированной нами методике куриного пепсина, свиного пепсина фирмы "Merck" и говяжьего пепсина (Пепсин харчовий яловичий, "НТ", ТУ 10.02.01.128-90).
Как видно из табл. 1, пепсин, выделенный из кутикул мускульного желудка кур гидролизом 0,75 % раствором соляной кислоты, обладает максимальной специфической створаживающей активностью по молоку, определенная на мг ферменного препарата она близка к значениям свиного пепсина и в 2,6 раза больше говяжьего.
Таблица 1. Специфическая створаживающая активность ферментных препаратов (объем молока – 10 см3 , время створаживания – 5 минут, температура – 35 °С, рН 6,5)
Пепсин
Специфическая створаживающая а
ктивность
Куриный, полученный гидролизом соляной кислотой следующей концентрации (в %):
1,0
0,75
0,5
0,4
0,2
0,2
12571
14474
11168
7006
6769
10732
16600
20650
16450
9700
9400
12800
Свиной
13150
-
Говяжий
5460
-
Кроме того, незначительная модификация методики выделения пепсина позволяет параллельно получать ценную пищевую (кормовую) добавку, содержащую белки, аминокислоты, макро- и микроэлементы, которая в то же время не является сорбентом этих пищевых компонентов, но сорбирует такие токсиканты, как ртуть. В группе цыплят бройлеров, получавших испытуемую добавку, наблюдалось достоверное увеличение средней живой массы и повышалась жизнеспособность птицы.
Одним из резервов производства кормового белка является кератинсодержащее сырье пера и подкрылок бройлеров. Установлено, что оно представляет собой концентрат белка с содержанием 80-95 % сырого протеина.
Белок пера в естественном виде практически не расщепляется протеолитическими ферментами пищеварительного тракта животных из-за наличия большого числа дисульфидных связей цистеина. Для перевода кератинового белка в усвояемую форму его необходимо подвергнуть гидролизу и разрушить дисульфидные связи.
Это достигается различными способами: нагреванием в воде, путем окисления, восстановления или гидролиза [3,4].
Однако, существующие способы требуют больших финансовых затрат, часто дорогостоящих реактивов и не всегда приводят к положительным результатам . В процессе кислотного гидролиза полностью разрушаются такие α-аминокислоты, как триптофан, частично серин, треонин. Цистеин, серосодержащие аминокислоты окисляются до разнообразных продуктов, а молекулы аспарагина и глутамина превращаются в аспарагиновую и глутаминовую кислоты.
Учитывая это, мы применили для гидролиза пера бройлеров окислительный гидролиз с использованием препаратов дезоксона: концентрированного - с содержанием надуксусной кислоты и пероксида водорода 21,9 мас. % и 7,9 мас. % и разбавленного – надуксусной кислоты – 6,3 мас. % и пероксида водорода – 8,7 %, соответственно (таб. 2).
Таблица 2 Гидролиз пера бройлеров дезоксоном
Сооношение вес:объем
(перо:дезоксон)
Время
гидролиза,
сутки
Кол-во остаточного
дезоксона, мас. %
Остаток пера
после гидролиза, %
Выход белка, %*
Дезок-сон
конц.
дезоксон разб.
Н2О2
% от исх.
НУК
% от исх.
1:6
1
14
33
3,0
2,9
2,1
37,9
36,7
26,6
1,9
1,8
0,8
8,6
8,2
3,6
10,7
90
1:1
1
14
33
0,5
0,5
0,3
6,3
6,3
3,3
0,8
0,7
0,4
3,6
3,2
1,8
45,2
61
1:6
1
14
33
2,9
2.9
2,9
32,6
32,6
28,1
1,0
0,6
0,4
17,2
10,3
6,9
22,2
82
1:1
1
14
33
0,5
0,4
0,4
5,6
4,5
4,5
0,4
0,3
0,3
6,9
5,2
5,2
52,2
30
- представлен выход, определенный после обработки угольным материалом АУВМ
Контролировали изменение содержания пероксида водорода и надуксусной кислоты, образовавшегося белка, остаточное количество непрореагировавшего пера.
Разложение пера бройлеров производили при комнатной температуре (18-20оС). При этом происходило окислительное расщепление дисульфидной связи с образованием, в основном, белковых гидролизатов.
Как следует из данных, представленных в таблице 2, в мягких условиях наблюдалось практически полное расщепление пера бройлеров. Использование повышенных температур (50 оС) приводит к гидролизу пера в течение суток.
Аналогичные результаты получены и при гидролизе ног и кожи ног бройлеров. Разработанные методы помимо белковых гидролизатов позволяют выделять жир и желатину. При этом скорость и глубина расщепления обусловливаются температурой и продолжительностью обработки, концентрацией и количественным соотношением используемых реагентов.
Таким образом, комплексная переработка позволит более рационально использовать отходы птицефабрик, получать пищевые продукты, кормовой белок, жир и биологически активные вещества.
Литература
1. Волик В. На основе биотехнологии// Птицеводство.- 1990.- №9.- С.35-36.
2. Амсинко В., Волик В., Исмайлова Д. Корм из пера// Птицеводство//1991.- №8.- С.14-15.
3. Неклюдов А.Д., Навашин С.М. Получение белковых гидролизатов с заданными свойствами//Прикладная биохимия и микробиология.- 1985.-Т.21, №1.- С.3-17.
4. Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н., Бердутина А.В. Свойства и применение белковых гидролизатов (обзор)//Прикладная биохимия и микробиология.- 2000.- Т.36, №5.- С525-534.
Похожие записи
Нет пока ответов